DAPA
| 9-DAPA | Flacon | 1 mg |
Formulation : Dansylarginine, N-(3-ethyl-1.5-pentanediyl)amide, HCl C₂₅H₃₉O₃N₆SCl
Le DAPA est couramment utilisé comme inhibiteur de protéase lors de l'isolement de protéines sensibles au clivage par la thrombine. De plus, en éliminant la rétroaction de l'activité de la thrombine lors de l'activation de la prothrombine, l'isolement d'intermédiaires réactionnels tels que le fragment 1.2 et la méizothrombine a été rendu possible.
Description du DAPA
La dansylarginine N-(3-éthyl-1,5-pentanediyl)amide, plus communément appelée DAPA, est un inhibiteur synthétique de la thrombine puissant (Ki = 10⁻⁷ M) et spécifique. Les propriétés fluorescentes uniques conférées par le groupement dansyle de la DAPA sont particulièrement intéressantes. Lorsqu'elle est liée à la thrombine, l'intensité et la durée de vie de la fluorescence du groupement dansyle sont triplées. Cette augmentation de l'intensité de fluorescence, associée à ses propriétés inhibitrices, rend ce composé extrêmement utile pour les études portant sur la génération de thrombine. Outre l'augmentation de l'intensité et de la durée de vie de la fluorescence, on observe une diminution de la dépolarisation du signal d'excitation, ce qui est également pertinent pour les études de polarisation de fluorescence.
PM (g/mol) : 539
Coefficient d'extinction : 4010
Avantages
Produit congelé à -80°C
Date d’expiration d’un an minimum.
Conditionnement en flacon verre ou en cryotube.
Toutes les références bénéficient de tarifs dégressifs selon les quantités commandées..
Informations
Le DAPA est synthétisé selon le protocole décrit par Nesheim et al. La pureté du produit final est déterminée par HPLC, CCM et analyses spectrales. Le DAPA est fourni en solution aqueuse. Conservé à -20 °C et à l'abri de la lumière, le composé est stable pendant de nombreuses années.
Les inhibiteurs de protéases facilitent grandement la détection et la détermination des protéases, l’étude de leurs interactions avec leurs substrats ou effecteurs ainsi que la recherche des rôles physiologiques des enzymes.
Les inhibiteurs synthétiques de faibles poids moléculaires sont particulièrement utiles et sont utilisés pour la purification des protéines, pour la caractérisation des protéases et également pour la suppression d’activité catalytique non désirée.
La liaison d’un inhibiteur peut empêcher un substrat de se fixer au site actif de l’enzyme et/ou l’enzyme de catalyser sa réaction. Cette inhibition peut être réversible ou irréversible. Les inhibiteurs irréversibles réagissent généralement avec l’enzyme et la modifient chimiquement. Ils se fixent de manière covalente et modifient des résidus acides aminés clés, nécessaires à l’activité enzymatique.
En revanche, les inhibiteurs réversibles se lient de façon non covalente et différents types d’inhibition en résultent selon que ces inhibiteurs lient l’enzyme, le complexe enzyme-substrat (ES) ou les deux.
