La liaison d’un inhibiteur peut empêcher un substrat de se fixer au site actif de l’enzyme et/ou l’enzyme de catalyser sa réaction.
Cette inhibition peut être réversible ou irréversible. Les inhibiteurs irréversibles réagissent généralement avec l’enzyme et la modifient chimiquement. Ils se fixent de manière covalente et modifient des résidus acides aminés clés, nécessaires à l’activité enzymatique. En revanche, les inhibiteurs réversibles se lient de façon non covalente et différents types d’inhibition en résultent selon que ces inhibiteurs lient l’enzyme, le complexe enzyme-substrat (ES) ou les deux.

La biotinylation permet d'utiliser les peptides comme sondes spécifiques pour la détection et /ou la capture des sérines protéase via une interaction avidine/biotine.