INHIBITEURS NATURELS DE PROTÉASES

RéférenceProduitActivitéPM (g/mol)FormulationFormat
9-HCII-0190

Héparine Cofacteur II humain

Inhibe thrombine, a-chymotrypsine, cathepsine G,
Protéase B, Streptomyces griseus

700 à 1800 unités/mg65 60050/50 (v/v) glycérol/H₂O ; 5 mM chlorure de calcium100 µg
9-HCATIII-0120

Antithrombine humaine

Inhibiteur de sérine protéases

0,7 à 1,0 moles thrombine par mole d’ATIII58 00050/50 (v/v) glycérol/H₂O ; 5 mM chlorure de calcium1 mg
6-ATIII-10

Antithrombine humaine

Inhibiteur de sérine protéases

10 UI58 000tampon/NaCl1,5 mg
9-MCATIII-5120

Antithrombine de souris

Inhibiteur de sérine protéases

0,6 à 1,0 moles thrombine par mole d’ATIII58 00050/50 (v/v) glycérol/H₂O ; 5 mM chlorure de calcium100 µg
9-CTI-01

Corn Trypsin Inhibitor (CTI)

La CTI est extraite de grains de maïs dans un tampon physiologique. Les préparations de CTI sont testées pour leur capacité à prolonger le test du TCA sans affecter le dosage du TP. L’activité spécifique de chaque lot de CTI est déterminée, et une unité est définie comme la quantité de CTI nécessaire pour doubler le TCA d’un plasma humain normal. La CTI inhibe l’activité catalytique du facteur XIIa et de la trypsine.

12 50020 mM Tris ; 150 mM NaCl ;
pH 7,4, < -70° C
1 mg
9-TAFI-01

TAFI

Après activation par la thrombine, la protéine mature régule négativement la fibrinolyse par suppression des sites de liaisons du PLG à la fibrine.

2,0 à 9,2 unités/mg60 00020 mM HEPES ; 150 mM NaCl ; pH 7,450 µg
9-ANG-01

Angiostatine

Inhibe la prolifération des cellules endothéliales

≈ 50 00020 mM HEPES ; 0,15 M NaCl ; pH 7,4500 µg
9-HA2AP-0230

α-2 antiplasmine humaine

Inhibiteur physiologique de la plasmine en formant un complexe irréversible sur son site catalytique ; empèche la liaison de la plasmine à la fibrine.

67 00050 mM phosphate de potassium ; 7,5 mM KCl ; 0,075 mM EDTA ; pH 7,4100 µg
8-800277

Aprotinine concentrée

L’aprotinine est un inhibiteur réversible polyvalent des sérine protéases. L’aprotinine Pentapharm peut être utilisée pour l’isolement de protéines ainsi que pour la purification biopharmaceutique en aval afin d’inhiber l’activité protéolytique non désirée des sérine protéases telles que la trypsine, la plasmine, le trypsinogène, l’urokinase, la chymotrypsine, la kallikréine, l’élastase et d’autres. L’aprotinine peut également être utilisée pendant les procédures de dosage par immunodiffusion, radio-immunologique ou procédures de dosage immuno-enzymatique. L’aprotinine est utilisée dans les dosages chromogènes pour la détermination de l’antithrombine, de l’héparine, de l’α2-macroglobuline, du facteur Xa et de la thrombine pour inhiber les activités non désirées des kallikréines ou de la plasmine.

Aprotinine lyophilé (1g/flacon)6 512≈ 6 Million de KIU/flacon1 g
8-073-70

Aprotinine concentrée

Aprotinine solution (≈ 200 000 KIU/ml)6512M KIU
8-126-05

R-hirudine

Protéine recombinante, le plus puissant et spécifique des inhibiteurs connus de la thrombine

6963,52 000 ATU
6-H7035-P01

TFPI recombinant

Inhibe le facteur VIIa et le facteur tissulaire au sein du complexe Xa/TFPI/facteurVIIa/FT, pH 8,0

0,04 µg/µl53 35050 mM Tris-HCl ; 10 mM glutathion réduit50 µg
9-HCPZ-0220

Protéine Z humaine

La protéine Z est un cofacteur de la ZPI (protein Z-related protease inhibitor) pour l’inhibition du facteur Xa. Cette réaction est accélérée 1 000 fois en présence de PZ, de phospholipides et de Ca²+.

62 00050/50 (v/v) glycérol/H₂O ; 5 mM CaCl₂100 µg


Constantes d’Inhibition Ki en μM des inhibiteurs de sérine protéases Pefabloc

Description


Les inhibiteurs de protéases facilitent grandement la détection et la détermination des protéases, l’étude de leurs interactions avec leurs substrats ou effecteurs ainsi que la recherche des rôles physiologiques des enzymes.
Les inhibiteurs synthétiques de faibles poids moléculaires sont particulièrement utiles et sont utilisés pour la purification des protéines, pour la caractérisation des protéases et également pour la suppression d’activité catalytique non désirée.
La liaison d’un inhibiteur peut empêcher un substrat de se fixer au site actif de l’enzyme et/ou l’enzyme de catalyser sa réaction. Cette inhibition peut être réversible ou irréversible. Les inhibiteurs irréversibles réagissent généralement avec l’enzyme et la modifient chimiquement. Ils se fixent de manière covalente et modifient des résidus amino-acides clés, nécessaires à l’activité enzymatique. En revanche, les inhibiteurs réversibles se lient de façon non covalente et différents types d’inhibition en résultent selon que ces inhibiteurs lient l’enzyme, le complexe enzyme-substrat (ES) ou les deux.

Caractéristiques


Pentapharm propose une sélection d’inhibiteurs dérivés de la benzamidine. Ils peuvent aider à la caractérisation des enzymes de type trypsine.
La plupart des Pefablocs® présentent une inhibition sélective sur l’activité de certaines protéases de type trypsine ayant un intérêt physiologique. Cependant, chaque inhibiteur peut avoir une action caractéristique sur d’autres sérine protéases (voir tableau de valeurs des Ki page 47).

Avantages


Lyophilisés ou congelés
Date d’expiration d’un an minimum
Conditionnement en flacon verre ou en cryotube
Toutes les références bénéficient de tarifs dégressifs selon les quantités commandées.

Ils nous font confiance

Nos partenaires